分子結(jié)構(gòu)：牛纖維蛋白原由兩個相似的三聚體亞基組成，每個亞基包含Aα、Bβ和γ三個多肽鏈，通過二硫鍵和非共價鍵連接。生物學(xué)功能：牛纖維蛋白原在凝血級聯(lián)反應(yīng)中被凝血酶裂解為纖維蛋白單體，進而聚合形成穩(wěn)定的纖維蛋白凝塊，是止血和傷口修復(fù)的關(guān)鍵組分。醫(yī)學(xué)應(yīng)用：牛纖維蛋白原在心血管疾病、創(chuàng)傷以及藥物開發(fā)中展現(xiàn)出潛在的應(yīng)用價值。討論分子特性：牛纖維蛋白原的分子結(jié)構(gòu)為理解其在凝血過程中的功能提供了基礎(chǔ)，同時為設(shè)計新型抗凝血藥物提供了可能。疾病研究：牛纖維蛋白原在血栓形成和溶解中的作用，為研究如深靜脈血栓、心肌梗死等疾病的分子機制提供了重要信息。生物醫(yī)學(xué)應(yīng)用：牛纖維蛋白原的穩(wěn)定性和可用性使其成為研究血液凝固機制和開發(fā)新型生物材料的理想模型。人α-凝血酶，一種絲氨酸蛋白酶，是凝血級聯(lián)反應(yīng)中的中心酶，對止血和其他多種生理過程至關(guān)重要。Recombinant Human IL-1 Rrp2/IL-1 R6 Protein,hFc Tag

胰蛋白酶是一種絲氨酸蛋白酶，可特異切割賴氨酸及精氨酸C末端形成的肽鍵。重組胰蛋白酶多用大腸桿菌或酵母系統(tǒng)重組表達并經(jīng)過多步層析純化獲得，無糜蛋白酶等雜酶污染。重組胰蛋白酶與天然提取的胰蛋白酶相比具有相同的特性，其氨基酸序列與豬源胰蛋白酶序列同源。因其無動物源污染性和純度高，在醫(yī)藥開發(fā)、生化研究、蛋白組學(xué)等領(lǐng)域中有著廣泛的應(yīng)用。翌圣目前可提供2款重組胰蛋白酶，分別為藥典級（Cat#40512ES）、質(zhì)譜級（Cat#20416ES）藥典級：大腸桿菌表達的重組胰蛋白酶，氨基酸序列與豬胰腺來源的胰蛋白酶完全一致，生產(chǎn)過程不使用任何動物源原料，無外源性的病毒污染，可替代豬胰腺來源胰蛋白酶應(yīng)用于各種生物技術(shù)過程中，如：細胞培養(yǎng)、細胞發(fā)酵、蛋白質(zhì)的酶解或各種組織的細胞分離等。本產(chǎn)品純度高、不含雜酶、宿主蛋白和DNA殘留量符合藥典標(biāo)準，避免了雜質(zhì)對細胞生長的影響，pH為7.0-9.0，穩(wěn)定pH為2±0.5。質(zhì)譜級：畢赤酵母表達的重組豬胰蛋白酶，在GMP法規(guī)下生產(chǎn)，不含任何動物源成分，無動物源性的病毒污染，天然缺乏糜蛋白酶活性，并已過濾除菌。Recombinant Mouse MFAP4 Protein,His-Flag Tag透明質(zhì)酸由D-葡萄糖醛酸及N-乙酰葡糖胺組成的雙糖單位構(gòu)成，分子量可以從數(shù)千到數(shù)千萬道爾頓不等。

產(chǎn)品簡介抑肽酶（Aprotinin），又稱為抑蛋白酶肽，是一種競爭性、可逆的絲氨酸蛋白酶抑制劑，可與絲氨酸蛋白酶形成穩(wěn)定復(fù)合物并阻斷酶的活性位點，這種結(jié)合是可逆的，大多數(shù)的抑肽酶-蛋白酶復(fù)合物在極端的pH<3.0的條件下解除結(jié)合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽釋放酶和血纖維蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。從結(jié)構(gòu)上來說，抑肽酶是一種來自牛肺的單體球狀蛋白，由58個氨基酸組成并排列在具有三個交聯(lián)二硫鍵的單個多肽鏈中。重組抑肽酶采用大腸桿菌表達，在GMP法規(guī)下生產(chǎn)，不含任何動物源成分，無動物源性的病毒污染，氨基酸序列與來源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有與動物源性抑肽酶相同的酶學(xué)性質(zhì)，可替代動物源性抑肽酶用于各種生物技術(shù)過程中，如：重組蛋白生產(chǎn)中抑制絲氨酸蛋白酶的活性；細胞培養(yǎng)等。另外，也提供來源于牛肺的抑肽酶（動物源性）酶活單位：能抑制1個胰蛋白酶單位的活力稱為1個抑肽酶活力單位（EPU）。儲存條件凍干粉2~8℃保存，有效期2年。使用方法抑肽酶與蛋白酶是等摩爾有效結(jié)合，推薦的結(jié)合pH>6.0，在pH<3.0的條件下不結(jié)合?？芍苯邮褂?.9%NaCl溶解，溶解后可-20℃儲存。

Endo H糖苷內(nèi)切酶H：結(jié)構(gòu)、功能及其在糖生物學(xué)中的應(yīng)用摘要Endo H糖苷內(nèi)切酶H（Endo H）是一種專門切割N-連接糖鏈的內(nèi)切酶，用于糖生物學(xué)和蛋白質(zhì)工程領(lǐng)域。本文將探討Endo H的結(jié)構(gòu)特性、催化機制、以及其在研究和臨床應(yīng)用中的潛力。引言N-連接糖基化是一種在真核細胞中普遍存在的蛋白質(zhì)修飾方式，涉及將糖鏈添加到蛋白質(zhì)的天冬酰胺殘基上。Endo H作為一種內(nèi)切酶，能夠特異性地識別并切割N-連接糖鏈中的β-N-乙酰葡糖胺苷鍵，從而在蛋白質(zhì)工程和生物制藥中發(fā)揮重要作用。Endo H的結(jié)構(gòu)特性Endo H通常來源于流感嗜血桿菌（Hemophilus influenzae），其分子質(zhì)量約為50 kDa。該酶由兩個結(jié)構(gòu)域組成：一個負責(zé)識別糖鏈的催化結(jié)構(gòu)域和一個有助于酶穩(wěn)定性的非催化結(jié)構(gòu)域。催化機制Endo H的催化機制涉及對N-連接糖鏈的特異性識別和切割。酶的活性位點含有多個氨基酸殘基，這些殘基與糖鏈的特定結(jié)構(gòu)相互作用，導(dǎo)致酶對底物的高特異性。Endo H催化的糖苷鍵斷裂是一水解反應(yīng)，需要水分子的參與。透明質(zhì)酸的衍生物可以作為基因傳遞的載體，或用于疫苗佐劑，增強反應(yīng)。

牛纖維蛋白原：止血中的關(guān)鍵成分及生物醫(yī)學(xué)應(yīng)用摘要牛纖維蛋白原（Fibrinogen，F(xiàn)g），也稱為凝血因子I，是一種在血液凝固過程中發(fā)揮關(guān)鍵作用的血漿糖蛋白。本文討論了牛纖維蛋白原的結(jié)構(gòu)特性、提取方法以及各種生物醫(yī)學(xué)應(yīng)用，突出其在研究和中的重要性。引言牛纖維蛋白原是一種分子量較大的糖蛋白（約340 kDa），由肝臟的肝細胞合成。它在血液凝固的然后一步中起著主要作用，在那里它被轉(zhuǎn)化為不溶性的纖維蛋白網(wǎng)，穩(wěn)定了血凝塊。該分子由兩個相同的半部分組成，每個半部分包含三個多肽鏈（α、β和γ），通過二硫鍵連接。結(jié)構(gòu)特性纖維蛋白原的結(jié)構(gòu)完整性對其功能至關(guān)重要。每個分子的一半包含三個鏈（α、β、γ），具有不同的分子量（α約63.5 kDa，β約56 kDa，γ約47 kDa）和大約4%的碳水化合物。這些鏈通過二硫鍵相互連接，這對于維持蛋白質(zhì)的構(gòu)象和活性至關(guān)重要。提取和純化已經(jīng)開發(fā)了各種方法來提取和純化血漿中的牛纖維蛋白原。傳統(tǒng)方法包括鹽析、色譜法和乙醇沉淀。鹽析，特別是使用硫酸銨，是一種常見的方法，因其簡單有效而受到青睞。然而，通過這些方法獲得的纖維蛋白原純度可能會有所不同，需要進一步的純化步驟，如離子交換色譜法，以實現(xiàn)更高程度的純化。酵母重組表達N-糖苷酶F，是一種利用酵母作為宿主細胞，通過基因工程技術(shù)表達特定酶的過程。Recombinant Human LCN2

在蛋白質(zhì)工程中，PNGase F可以用于改變蛋白質(zhì)的糖基化模式，以研究糖基化對蛋白質(zhì)功能的影響。Recombinant Human IL-1 Rrp2/IL-1 R6 Protein,hFc Tag

PreScissionProtease是一種由人鼻病毒14型的3C蛋白酶（humanrhinovirus(HRV)type143Cprotease）和GST組成的融合蛋白。該蛋白酶可在低溫下（4°C）特異識別短肽Leu-Glu-Val-Leu-Phe-Gln-Gly-Pro，并在Gln和Gly氨基酸殘基之間進行酶切。底物的識別和切割不僅依賴于融合蛋白的一級結(jié)構(gòu)還依賴于融合蛋白的二級和三級結(jié)構(gòu)。它可以特異性的將pGEX-6P系列等載體表達出的帶有酶底物識別多肽序列融合蛋白的GST標(biāo)簽進行分離。本品由大腸桿菌中重組表達，以無菌液體形式提供。產(chǎn)品性質(zhì)中文別名（ChineseSynonym）重組Prescission蛋白酶英文別名（EnglishSynonym）3Cprotease，Picornain3C，PSP來源（Source）大腸桿菌表達分子量（MolecularWeight）約46kDa物理外觀（PhysicalAppearance）無菌無色液體儲存緩沖液（StorageBuffer）25mMTris-HCl（pH8.0），150mMNaCl，1mMEDTA，5mMDTT，50%（V/V）GlycerinRecombinant Human IL-1 Rrp2/IL-1 R6 Protein,hFc Tag