α-凝血酶（α-Thrombin）產(chǎn)品性質(zhì)中文別名（Chinesesynonym）α-凝血酶；IIa因子；英文別名（Englishsynonym）α-Thrombin；FactorIIaCAS號（CASNO.）9002-04-4分子量（Molecularweight）37000daltons活力（Activity）≥3091.00NIHU/mg緩沖液組分（Buffer）50mMSodiumCitrate/0.2MNaCl/0.1%PEG-8000/pH6.5含量（Totalprotein）0.324mg運輸和保存方法粉末冰袋運輸，2-8℃保存；配好的液體，請于≤-60℃保存。使用方法（酶切體系）產(chǎn)品溶于水，配成的1000U/ml儲存液，根據(jù)使用量分配于不同的離心管中，凍存于?20℃保存，凝血酶對不同的融合蛋白切割效率是不一樣的，首先要進行小量切割試驗。比如固定融合蛋白10ug，加不同量的凝血酶（如0.1U,0.2U,0.5U,1U等),在不同的溫度(如4度,16度,室溫或37度等)下進行試驗。rTEV是一種用來切除融合蛋白上親和標(biāo)簽的常用工具酶，具有很強的位點特異性，嚴(yán)格識別七氨基酸序列。Recombinant Mouse CD7 Protein,hFc Tag

牙花(GPC)是硫酸肝素蛋白聚糖的一個家族,它是由糖磷酸肌醇(GPI)錨連接在細胞表面的。在哺乳動物中發(fā)現(xiàn)了這個家族的六名成員(GPC-GPC6)。已經(jīng)研制出幾種抗gpc3抗體。產(chǎn)品性質(zhì)同義詞Gpc3;dgsx;gbs1;sgbs1;sgbs1;工會編號P51654-1來源重組人的Gpc3/葡萄糖3蛋白表達于C-端的HK293細胞和AVI標(biāo)記。里面有GLN-25-559。分子量該蛋白質(zhì)的預(yù)測兆瓦為63.6kda。由于糖基化,蛋白質(zhì)遷移到42kda,80-135kda基于三聯(lián)頁面結(jié)果。純潔根據(jù)三-BIS頁面確定的90%產(chǎn)品用Lal法測定每一種蛋白質(zhì)。公式化在PBS(PPS)中用0.22離子過濾溶液凍干(PH7.4)。通常在凍干前添加5%海藻糖作為保護劑。重建離心管打開前。建議將其重組為超過100克/毫升的濃度(凍干時通常使用1毫克/毫升的溶液)。在蒸餾水中溶解凍干蛋白。Recombinant Mouse TNFRSF12A/TWEAKR Protein,hFc Tag隨著醫(yī)藥科技的發(fā)展，透明質(zhì)酸在醫(yī)藥這方面的應(yīng)用將越來越多，包括作為藥物載體和組織工程的基質(zhì)。

N-糖苷酶F(PNGaseF)是一種酰胺水解酶，經(jīng)過和平空間站伊麗莎菌克隆，主要由腦膜炎膿桿菌等革蘭氏陰性菌分泌。酵母重組表達N-糖苷酶F（比活性：750000U/mL），可以裂解由天冬酰胺連接的高甘露糖、雜合和復(fù)雜的寡糖糖蛋白。PNGaseF的切割位點為糖蛋白內(nèi)側(cè)N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和天冬酰氨殘基之間的酰胺鍵，同時將酶解后蛋白上的天冬氨酰轉(zhuǎn)化為天冬氨酸。本產(chǎn)品帶his標(biāo)簽，常應(yīng)用于抗體及其相關(guān)蛋白完全去糖基化。另外，我司還提供其他類型的糖苷酶，包括酵母重組表達的N-糖苷酶F，糖苷內(nèi)切酶H，糖苷內(nèi)切酶S。產(chǎn)品信息產(chǎn)品性質(zhì)中文別名（Chinesesynonym）N-糖酰胺酶F；N-糖苷酶F英文別名（Englishsynonym）PNGaseF來源（Source）酵母重組表達分子量（Molecularweight）36kDa比活性（Specificactivity）750000U/mL緩沖液組分（Buffer）20mMTris-HClpH7.5,50mMNaCl,5mMEDTA,50%Glycerol

胰蛋白酶是一種絲氨酸蛋白酶，可特異切割賴氨酸及精氨酸C末端形成的肽鍵。重組胰蛋白酶多用大腸桿菌或酵母系統(tǒng)重組表達并經(jīng)過多步層析純化獲得，無糜蛋白酶等雜酶污染。重組胰蛋白酶與天然提取的胰蛋白酶相比具有相同的特性，其氨基酸序列與豬源胰蛋白酶序列同源。因其無動物源污染性和純度高，在醫(yī)藥開發(fā)、生化研究、蛋白組學(xué)等領(lǐng)域中有著廣泛的應(yīng)用。翌圣目前可提供2款重組胰蛋白酶，分別為藥典級（Cat#40512ES）、質(zhì)譜級（Cat#20416ES）藥典級：大腸桿菌表達的重組胰蛋白酶，氨基酸序列與豬胰腺來源的胰蛋白酶完全一致，生產(chǎn)過程不使用任何動物源原料，無外源性的病毒污染，可替代豬胰腺來源胰蛋白酶應(yīng)用于各種生物技術(shù)過程中，如：細胞培養(yǎng)、細胞發(fā)酵、蛋白質(zhì)的酶解或各種組織的細胞分離等。本產(chǎn)品純度高、不含雜酶、宿主蛋白和DNA殘留量符合藥典標(biāo)準(zhǔn)，避免了雜質(zhì)對細胞生長的影響，pH為7.0-9.0，穩(wěn)定pH為2±0.5。質(zhì)譜級：畢赤酵母表達的重組豬胰蛋白酶，在GMP法規(guī)下生產(chǎn)，不含任何動物源成分，無動物源性的病毒污染，天然缺乏糜蛋白酶活性，并已過濾除菌。UbcH3還有兩個泛素結(jié)合位點UBS1(來自aa 205-215)和UBS2(來自aa 216-225)，以及一個c端酸性尾部結(jié)構(gòu)域。

3C樣蛋白酶(3CLpro)或主要蛋白酶(Mpro)，正式名稱為C30內(nèi)肽酶或3-胰凝乳蛋白酶樣蛋白酶，[2]是在冠狀病毒中發(fā)現(xiàn)的主要蛋白酶。它在11個保守位點切割冠狀病毒多蛋白。它是一種半胱氨酸蛋白酶，是蛋白酶PA家族的成員。它在其活性位點具有半胱氨酸-組氨酸催化二聯(lián)體并裂解Gln–(Ser/Ala/Gly)肽鍵。酶委員會將這個家族稱為SARS冠狀病毒主要蛋白酶(Mpro;EC3.4.22.69)。3CL蛋白酶對應(yīng)于冠狀病毒非結(jié)構(gòu)蛋白5(nsp5)。通用名中的“3C”指的是3C蛋白酶（3Cpro），是一種在小核糖核酸病毒中發(fā)現(xiàn)的同源蛋白酶。3C樣蛋白酶能夠催化裂解P1位谷氨酰胺和P1'位小氨基酸（絲氨酸、丙氨酸或甘氨酸）之間的肽鍵。例如，SARS冠狀病毒3CLpro可以自我切割以下肽：[3][4][5]TSAVLQ-SGFRK-NH2和SGVTFQ-GKFKK是對應(yīng)于SARS3C樣蛋白酶的兩個自切割位點的兩個肽該蛋白酶在冠狀病毒復(fù)制酶多蛋白(P0C6U8)的加工過程中很重要。它是冠狀病毒中的主要蛋白酶，對應(yīng)于非結(jié)構(gòu)蛋白5(nsp5)。[6]它在11個保守位點切割冠狀病毒多蛋白。3CL蛋白酶在其活性位點具有半胱氨酸-組氨酸催化二元組。[4]半胱氨酸的硫作為親核試劑，組氨酸的咪唑環(huán)作為一般堿基。eotaxin-2在空腸和脾臟中組成型表達， 它也可以通過過敏原挑戰(zhàn)和IL-4在肺中誘導(dǎo)。Recombinant Human IL-18

重組型TEV蛋白酶（rTEV）是經(jīng)過基因工程改造和純化后的重組蛋白酶，保持天然TEV酶的功能活性。Recombinant Mouse CD7 Protein,hFc Tag

大腸桿菌系統(tǒng)通常是小分子細胞質(zhì)蛋白或結(jié)構(gòu)域表達的宿主。用大腸桿菌生產(chǎn)蛋白質(zhì)，由于只需要簡單的培養(yǎng)基和條件，因此費用低且方便。此外，除了無細胞表達，它是速度的系統(tǒng)，大腸桿菌倍增時間（約20min）比酵母（2h）、昆蟲細胞和哺乳動物細胞都快。一般來說，在大腸桿菌中表達重組蛋白包括：1.將一個編碼目標(biāo)蛋白的質(zhì)粒導(dǎo)入宿主菌；2.培養(yǎng)細胞至對數(shù)生長期；3.誘導(dǎo)蛋白表達。選擇合適的表達載體合適的宿主選定后，相應(yīng)的有許多工程化克隆位點和用于驅(qū)動蛋白表達的非編碼序列的載體可用。啟動子通常是可誘導(dǎo)的，以在細胞生長到合適的密度前阻止目標(biāo)蛋白表達。大部分載體還提供目標(biāo)蛋白與一系列蛋白標(biāo)簽構(gòu)建融合蛋白的選擇。常用的大腸桿菌表達載體分為以下兩大類：E．coliRNA聚合酶轉(zhuǎn)錄的載體Recombinant Mouse CD7 Protein,hFc Tag