α-凝血酶（α-Thrombin）是一種高度特異性的絲氨酸蛋白酶，由凝血酶原（Prothrombin，II因子）經(jīng)蛋白水解活化而來。它在凝血過程中起著非常重要的作用，不僅能夠促使纖維蛋白凝塊的產生，還負責提供反饋信號來尋找前輔因子：V因子和VIII因子。也可以用作血管收縮劑。在體內，活化的X因子（FactorXa）切割凝血酶原，釋放出活性肽并將凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一條輕鏈（Achain）（Mw~6,000）和一條重鏈（Bchain）（Mw~31,000）通過二硫鍵連接而成。某些情況下，α-凝血酶會發(fā)生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由對α-凝血酶A鏈水解并切割含有B鏈糖基化位點的小片段（B1，B2）組合而成。除了用于凝血研究之外，α-凝血酶還常用來位點特異性切割融合蛋白?；蛑亟M時將凝血酶識別位點插入在目的蛋白與利于后續(xù)純化和/或表達的多肽或者蛋白之間，通過凝血酶切割表達的重組子即可釋放目的蛋白。凝血酶本身可通過親和層析技術快速去除。本品是由勻質化的人凝血酶原經(jīng)由Xa因子，Va因子和磷脂活化而得，經(jīng)SDS-PAGE檢測確保凝血酶原的完全活化，并以NIH凝血酶的標準品為參考，提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。α-凝血酶不僅在凝血中起作用，還在細胞信號中發(fā)揮作用。它可以啟動血小板并刺激炎癥介質的產生。Recombinant Human TECK/CCL25

產品簡介抑肽酶（Aprotinin），又稱為抑蛋白酶肽，是一種競爭性、可逆的絲氨酸蛋白酶抑制劑，可與絲氨酸蛋白酶形成穩(wěn)定復合物并阻斷酶的活性位點，這種結合是可逆的，大多數(shù)的抑肽酶-蛋白酶復合物在極端的pH<3.0的條件下解除結合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽釋放酶和血纖維蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。從結構上來說，抑肽酶是一種來自牛肺的單體球狀蛋白，由58個氨基酸組成并排列在具有三個交聯(lián)二硫鍵的單個多肽鏈中。重組抑肽酶采用大腸桿菌表達，在GMP法規(guī)下生產，不含任何動物源成分，無動物源性的病毒污染，氨基酸序列與來源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有與動物源性抑肽酶相同的酶學性質，可替代動物源性抑肽酶用于各種生物技術過程中，如：重組蛋白生產中抑制絲氨酸蛋白酶的活性；細胞培養(yǎng)等。另外，也提供來源于牛肺的抑肽酶（動物源性）酶活單位：能抑制1個胰蛋白酶單位的活力稱為1個抑肽酶活力單位（EPU）。儲存條件凍干粉2~8℃保存，有效期2年。使用方法抑肽酶與蛋白酶是等摩爾有效結合，推薦的結合pH>6.0，在pH<3.0的條件下不結合。可直接使用0.9%NaCl溶解，溶解后可-20℃儲存。Recombinant Biotinylated Human ACE2/ACEH Protein,hFc-Avi TagKex2不能識別和切割單一堿性氨基酸即精氨酸或賴氨酸的羧基端肽鍵。

RecombinantBiotinylatedHumanHLA-A*02:01&B2M&MAGE-A4orMAGE-A8(KVLEHVVRV)MonomerProtein,His-AviTag性能參數(shù)分子別名（Synonyms）MAGE-A4orMAGE-A8;MAGE-A4;MAGE-A8;表達區(qū)間及表達系統(tǒng)（Source）BiotinylatedHumanHLA-A*02:01&B2M&MAGE-A4orMAGE-A8(KVLEHVVRV)MonomerProteinisexpressedfromHEK293withHistagandAvitagattheC-Terminus.ItcontainsGly25-Thr305(HLA-A*02:01),Ile21-Met119(B2M)andKVLEHVVRVpeptide.[Accession|A0A140T913(HLA-A*02:01)&P61769(B2M)&KVLEHVVRV]分子量大小（MolecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof50.50kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto52-62kDabasedonSDS-PAGEresult.（Endotoxin）Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.純度（Purity）>95%asdeterminedbySDS-PAGEandHPLC.制劑（Formulation）Suppliedas0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).儲存條件Theproductshouldbestoredat-85~-65℃for1yearfromdateofreceipt.

基因工程與抗體技術通過基因工程方法，可以構建重組3C蛋白酶，并利用其切割特異性進行活性驗證。此外，通過動物實驗獲得3C蛋白酶抗體，可以探索利用抗體技術抑制3C蛋白酶活性，進而達到抑制病毒復制的目的4。研究進展與挑戰(zhàn)3C蛋白酶及其抑制劑的研究進展迅速，但仍面臨挑戰(zhàn)。例如，需要深入了解不同耐藥突變對3CLpro自身活性的影響，以及不同抑制劑之間的交叉耐藥風險。這些研究對于開發(fā)新的廣譜抗病毒藥物具有重要意義38。結論3C蛋白酶是一類在RNA病毒復制中發(fā)揮關鍵作用的酶，是抗病毒藥物開發(fā)的重要靶點。深入研究3C蛋白酶的結構、功能以及耐藥機制，對于開發(fā)有效的抗病毒藥物和方法具有重要意義。隨著科學技術的不斷進步，3C蛋白酶的研究將為人類戰(zhàn)勝病毒性疾病提供更多的科學依據(jù)策略。隨著年齡的增長，人體合成透明質酸的能力會逐漸下降，導致皮膚中透明質酸的含量降低。

胰蛋白酶是一種絲氨酸蛋白酶，可特異切割賴氨酸及精氨酸C末端形成的肽鍵。重組胰蛋白酶多用大腸桿菌或酵母系統(tǒng)重組表達并經(jīng)過多步層析純化獲得，無糜蛋白酶等雜酶污染。重組胰蛋白酶與天然提取的胰蛋白酶相比具有相同的特性，其氨基酸序列與豬源胰蛋白酶序列同源。因其無動物源污染性和純度高，在醫(yī)藥開發(fā)、生化研究、蛋白組學等領域中有著廣泛的應用。翌圣目前可提供2款重組胰蛋白酶，分別為藥典級（Cat#40512ES）、質譜級（Cat#20416ES）藥典級：大腸桿菌表達的重組胰蛋白酶，氨基酸序列與豬胰腺來源的胰蛋白酶完全一致，生產過程不使用任何動物源原料，無外源性的病毒污染，可替代豬胰腺來源胰蛋白酶應用于各種生物技術過程中，如：細胞培養(yǎng)、細胞發(fā)酵、蛋白質的酶解或各種組織的細胞分離等。本產品純度高、不含雜酶、宿主蛋白和DNA殘留量符合藥典標準，避免了雜質對細胞生長的影響，pH為7.0-9.0，穩(wěn)定pH為2±0.5。質譜級：畢赤酵母表達的重組豬胰蛋白酶，在GMP法規(guī)下生產，不含任何動物源成分，無動物源性的病毒污染，天然缺乏糜蛋白酶活性，并已過濾除菌。透明質酸由D-葡萄糖醛酸及N-乙酰葡糖胺組成的雙糖單位構成，分子量可以從數(shù)千到數(shù)千萬道爾頓不等。Recombinant Human CD27/TNFRSF7(His Tag)

透明質酸（Hyaluronic Acid，簡稱HA）是一種存在于人體和動物組織中的天然高分子多糖，稱為糖醛酸或玻尿酸。Recombinant Human TECK/CCL25

牛纖維蛋白原不僅在血液凝固和傷口愈合中發(fā)揮著重要作用，而且在生物醫(yī)學研究中具有廣泛的應用前景。深入研究其分子特性和生物學功能，有助于開發(fā)新的策略，以應對與血液凝固相關的疾病。未來方向未來的研究可以集中在以下幾個方面：牛纖維蛋白原與凝血級聯(lián)反應中其他組分的相互作用。牛纖維蛋白原在不同疾病狀態(tài)下的功能變化?；谂＠w維蛋白原的新型生物材料的開發(fā)。本綜述總結了牛纖維蛋白原的分子特性和生物醫(yī)學應用，為未來的研究提供了方向，并強調了其在疾病和生物材料開發(fā)中的潛力。Recombinant Human TECK/CCL25