表達與純化：重組抑肽酶在大腸桿菌中得到了高效表達，并通過純化過程獲得了純度達到95%以上的產(chǎn)品。活性驗證：重組抑肽酶展現(xiàn)出與天然抑肽酶相似的酶學性質(zhì)，能夠有效抑制胰蛋白酶的活性。穩(wěn)定性測試：重組抑肽酶在推薦的儲存條件下（-20oC至2-8oC）具有長達24個月的穩(wěn)定性。討論生產(chǎn)優(yōu)勢：大腸桿菌表達系統(tǒng)具有成本低、表達速度快、易于擴大生產(chǎn)等優(yōu)點。此外，重組抑肽酶無動物源性，減少了病毒污染的風險，提高了產(chǎn)品的安全性。科研應用：重組抑肽酶可廣泛應用于科研領域，如蛋白純化、細胞培養(yǎng)、分子生物學實驗等，提供了一種穩(wěn)定且可靠的實驗工具。工業(yè)生產(chǎn)：在工業(yè)生產(chǎn)中，重組抑肽酶可用于重組蛋白藥物的生產(chǎn)過程中，防止蛋白酶降解，提高產(chǎn)品純度和產(chǎn)量。結(jié)論大腸桿菌表達的重組抑肽酶具有高純度、高活性和良好的穩(wěn)定性，是一種理想的科研和工業(yè)用蛋白酶抑制劑。其無動物源性和高生產(chǎn)效率的特點，為生物技術(shù)領域提供了一種安全、經(jīng)濟的替代品。α-凝血酶在肝臟中作為非活性前體-凝血酶原合成，在凝血級聯(lián)反應中被啟用，這種活性酶由285個氨基酸組成。Recombinant Rat SCF

泛素化是通過三個酶促步驟實現(xiàn)的。在ATP依賴的過程中，泛素酶(E1)催化與泛素形成活性硫酯鍵，然后轉(zhuǎn)移到泛素載體蛋白的活性位點半胱氨酸(E2)。泛素級聯(lián)對特定底物蛋白的選擇性依賴于E2結(jié)合酶(細胞中包含的相對較少)和泛素-蛋白連接酶(E3)之間的相互作用，迄今為止已經(jīng)鑒定出600多種這種酶。E3s是一個大的，多樣化的蛋白質(zhì)組，其特征是幾個確定的基序之一。這些包括HECT(與e6相關蛋白c端同源)，RING(真正有趣的新基因)或U-box(沒有Zn2+結(jié)合配體的完整補充的修飾的RING基序)結(jié)構(gòu)域。而HECTE3s在泛素化過程中具有直接的催化作用，RING和U-boxE3s促進蛋白質(zhì)泛素化。后兩種E3類型充當適配器類分子。它們使E2和底物足夠接近，從而促進底物的泛素化。雖然許多RING-typee3，如MDM2和c-Cbl，可以單獨發(fā)揮作用，但其他一些是作為更大的多蛋白復合體的組成部分，如后期促進復合體。綜上所述，這些多面的特性和相互作用使E3s能夠利用泛素-蛋白酶體系統(tǒng)，在真核生物的所有細胞中提供一種強大而具體的蛋白質(zhì)機制。該篩選了11種常用E2結(jié)合酶，可以篩選具有E3連接酶活性的蛋白所匹配的E2酶.Abz-FR-K (Dnp)-P-OHPNGase F可以用于釋放糖鏈，進而通過質(zhì)譜等技術(shù)進行糖鏈的詳細結(jié)構(gòu)分析。

Coronavirusesarecommonlycomprisedoffourstructuralproteins:Spikeprotein(S),Envelopeprotein(E),Membraneprotein(M)andNucleocapsidprotein(N).TheSARS-CoV-2Sproteinisaglycoproteinthatmediatesmembranefusionandviralentry.TheSproteinishomotrimeric,witheach~180-kDamonomerconsistingoftwosubunits,S1andS2.TheRBDofSARS-CoV-2bindsametallopeptidase,angiotensin-convertingenzyme2(ACE-2).產(chǎn)品性質(zhì)別名SproteinRBD;SglycoproteinRBD;SpikeproteinRBDAccessionQHD43416.1表達區(qū)間及表達系統(tǒng)RecombinantSARS-CoV-2SpikeRBD(OmicronBA.4/BA.5/BA.5.1.3/BA.5.2)ProteinisexpressedfromExpi293withHistagattheC-terminal.ItcontainsArg319-Phe541(G339D,S371F,S373P,S375F,T376A,D405N,R408S,K417N,N440K,L452R,S477N,T478K,E484A,F486V,Q498R,N501Y,Y505H).

IdeSProtease全稱免疫球蛋白G降解酶，酶活（Enzymeactivity）40U/μL酶活定義（UnitDefinition）在37℃條件下，反應30min，剪切＞95%的1μg重組單克隆IgG所需要的酶量定義為一個活性單位。儲存條件-25~-15℃保存，有效期1年。使用方法1.在消化液中加入適量IgG(加至5mg)；2.在IgG樣本中加入IdeS蛋白酶（每1μgIgG加入1個單位的IdeS）；3.將樣品置于37℃孵育30-60min。IdeS蛋白酶在中性pH或接近中性pH的緩沖中活性強。推薦反應緩沖是50mM磷酸鈉，150mMNaCl（pH6.6），多數(shù)常見的生物緩沖也適用，比如Tris或PBS；注意：不在此pH范圍（例如乙酸鹽緩沖液）的緩沖也可能適用，但是孵育時間或酶量需要根據(jù)實際情況進行優(yōu)化。注意事項1.IdeS不能識別切割小鼠IgG1/IgG2b,大鼠、豬、牛和山羊IgG，對小鼠IgG2a和IgG3具有中等酶切活性，酶切小鼠IgG2a和IgG3建議增加IdeS的用量（推薦用量為正常用量的5-10倍）。2.IdeS不能切割非IgG亞型的單抗分子，包括IgA、IgM、IgD和IgE。透明質(zhì)酸由D-葡萄糖醛酸及N-乙酰葡糖胺組成的雙糖單位構(gòu)成，分子量可以從數(shù)千到數(shù)千萬道爾頓不等。

Endo H糖苷內(nèi)切酶H：結(jié)構(gòu)、功能及其在糖生物學中的應用摘要Endo H糖苷內(nèi)切酶H（Endo H）是一種專門作用于糖鏈的內(nèi)切酶，對研究蛋白質(zhì)糖基化修飾具有重要意義。本文將探討Endo H的結(jié)構(gòu)特性、催化機制以及在糖生物學研究中的應用。引言蛋白質(zhì)糖基化是一種普遍存在的翻譯后修飾，對蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)、穩(wěn)定性和功能發(fā)揮著關鍵作用。Endo H是一種能夠特異性識別并切割高甘露糖型N-連接糖鏈的內(nèi)切酶，廣泛應用于蛋白質(zhì)糖基化分析。Endo H的結(jié)構(gòu)特性Endo H由菌Helix pomatia分泌，其分子量約為130 kDa。該酶具有一個催化中心，能夠識別并切割特定的糖苷鍵。Endo H的三維結(jié)構(gòu)尚未完全解析，但其氨基酸序列和某些關鍵催化殘基已被確定。催化機制Endo H通過水解N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）與N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）之間的β-1,4糖苷鍵，從而釋放高甘露糖型N-連接糖鏈。該過程不涉及輔因子，表明Endo H催化機制可能依賴于其活性位點的氨基酸殘基。全長跨膜蛋白是一類特殊的蛋白質(zhì)，它們嵌入在細胞膜的磷脂雙分子層中，實現(xiàn)細胞內(nèi)外的跨越。Recombinant Human LILRB1/CD85j/ILT2 Protein,mFc Tag

全長A2aR蛋白可應用于免疫、ELISA、SPR（表面等離子共振）、BLI（生物層干涉）和細胞實驗等場景。Recombinant Rat SCF

膠原蛋白是哺乳動物體內(nèi)含量多的功能性蛋白[1]。膠原蛋白由3條α鏈的多肽鏈亞基組成，α鏈自身構(gòu)型為左手螺旋，三條α鏈又互相纏繞成右手螺旋結(jié)構(gòu)，即膠原蛋白的“膠原域”[2]。膠原蛋白的一級結(jié)構(gòu)分析結(jié)果顯示，其肽鏈由(Gly-X-Y)n組成，其中X通常是脯氨酸，Y通常是羥脯氨酸[3]。按照膠原蛋白發(fā)現(xiàn)的先后順序，可將其分為Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型等28種膠原蛋白[4]，Ⅰ型膠原蛋白分子組成為[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)，主要分布于骨骼中[5]；Ⅱ型膠原蛋白由[α1(Ⅱ)]3組成，主要由軟骨細胞產(chǎn)生，因其含有大量賴氨酸殘基，因而糖基化率較高[6]；Ⅲ型膠原蛋白分子組成為[α1(Ⅲ)]3，因含半胱氨酸所以肽鏈間形成二硫鍵，因此其本身就可形成細纖維，Ⅲ型膠原蛋白血管中含量較高，主要存在于肺泡間質(zhì)中且分布雜亂，因而形成復雜的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，正是這種結(jié)構(gòu)使得肺組織具有良好的柔韌性與彈性，并且可以為細胞提供充足養(yǎng)分，使得皮膚飽滿透亮[7]。Recombinant Rat SCF