糖苷酶F(PNGaseF)是一種酰胺水解酶，經(jīng)過和平空間站伊麗莎菌克隆，主要由腦膜炎膿桿菌等革蘭氏陰性菌分泌。N-糖苷酶F(PNGaseF)在酵母中重組表達(dá)（比活性：100000U/mL），可以裂解由天冬酰胺連接的高甘露糖、雜合和復(fù)雜的寡糖糖蛋白。PNGaseF的切割位點(diǎn)為糖蛋白內(nèi)側(cè)N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和天冬酰氨殘基之間的酰胺鍵，同時將酶解后蛋白上的天冬氨酰轉(zhuǎn)化為天冬氨酸。本產(chǎn)品帶his標(biāo)簽，常應(yīng)用于抗體及其相關(guān)蛋白完全去糖基化。另外，我司還提供其他類型的糖苷酶，包括酵母重組表達(dá)的N-糖苷酶F（比活性：750000U/mL），內(nèi)切糖苷酶H，內(nèi)切糖苷酶S。產(chǎn)品信息產(chǎn)品性質(zhì)中文別名（Chinesesynonym）N-糖酰胺酶F；N-糖苷酶F英文別名（Englishsynonym）PNGaseF來源（Source）酵母重組表達(dá)分子量（Molecularweight）36kDa比活性（Specificactivity）100000U/mL緩沖液組分（Buffer）20mMTris-HClpH7.5,50mMNaCl,5mMEDTA,50%Glycerol泛素蛋白在細(xì)胞內(nèi)發(fā)揮著調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)降解的作用，通過泛素-蛋白酶體途徑標(biāo)記蛋白質(zhì)，被蛋白酶體識別并降解。Recombinant Human CD73/NT5E Protein,His Tag

RecombinantBiotinylatedHumanKIR2DL1Protein,His-AviTag性能參數(shù)分子別名（Synonyms）CD158A;CD158Ankat1;cl-42表達(dá)區(qū)間及表達(dá)系統(tǒng)（Source）BiotinylatedHumanKIR2DL1ProteinisexpressedfromHEK293withHistagandAvitagattheC-Terminus.ItcontainsHis22-Arg242.[Accession|P43626]分子量大?。∕olecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof27.1kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto48-60kDabasedonSDS-PAGEresult.（Endotoxin）Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.純度（Purity）>95%asdeterminedbySDS-PAGEandHPLC.制劑（Formulation）Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重構(gòu)方法（Reconstitution）Centrifugethetubebeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.Recombinant Human SERPINF2/A2AP Protein,His Tag泛素化是一個可逆的過程，存在去泛素化酶可以去除泛素分子，從而調(diào)節(jié)泛素化的水平和功能。

3C樣蛋白酶(3CLpro)或主要蛋白酶(Mpro)，正式名稱為C30內(nèi)肽酶或3-胰凝乳蛋白酶樣蛋白酶，[2]是在冠狀病毒中發(fā)現(xiàn)的主要蛋白酶。它在11個保守位點(diǎn)切割冠狀病毒多蛋白。它是一種半胱氨酸蛋白酶，是蛋白酶PA家族的成員。它在其活性位點(diǎn)具有半胱氨酸-組氨酸催化二聯(lián)體并裂解Gln–(Ser/Ala/Gly)肽鍵。酶委員會將這個家族稱為SARS冠狀病毒主要蛋白酶(Mpro;EC3.4.22.69)。3CL蛋白酶對應(yīng)于冠狀病毒非結(jié)構(gòu)蛋白5(nsp5)。通用名中的“3C”指的是3C蛋白酶（3Cpro），是一種在小核糖核酸病毒中發(fā)現(xiàn)的同源蛋白酶。3C樣蛋白酶能夠催化裂解P1位谷氨酰胺和P1'位小氨基酸（絲氨酸、丙氨酸或甘氨酸）之間的肽鍵。例如，SARS冠狀病毒3CLpro可以自我切割以下肽：[3][4][5]TSAVLQ-SGFRK-NH2和SGVTFQ-GKFKK是對應(yīng)于SARS3C樣蛋白酶的兩個自切割位點(diǎn)的兩個肽該蛋白酶在冠狀病毒復(fù)制酶多蛋白(P0C6U8)的加工過程中很重要。它是冠狀病毒中的主要蛋白酶，對應(yīng)于非結(jié)構(gòu)蛋白5(nsp5)。[6]它在11個保守位點(diǎn)切割冠狀病毒多蛋白。3CL蛋白酶在其活性位點(diǎn)具有半胱氨酸-組氨酸催化二元組。[4]半胱氨酸的硫作為親核試劑，組氨酸的咪唑環(huán)作為一般堿基。

糖生物學(xué)中的應(yīng)用糖基化分析Endo H常用于分析蛋白質(zhì)的糖基化狀態(tài)。通過Endo H處理，可以將蛋白質(zhì)上的高甘露糖型糖鏈去除，從而簡化糖鏈結(jié)構(gòu)，便于進(jìn)一步分析。蛋白質(zhì)功能研究Endo H可用于研究糖基化對蛋白質(zhì)功能的影響。通過比較Endo H處理前后蛋白質(zhì)的生物學(xué)活性，可以揭示糖基化在蛋白質(zhì)功能中的作用。藥物開發(fā)某些藥物的療效和藥代動力學(xué)特性受其糖基化狀態(tài)影響。Endo H可用于研究藥物分子的糖基化修飾，為藥物設(shè)計提供重要信息。疾病診斷異常的蛋白質(zhì)糖基化與多種疾病相關(guān)。Endo H可用于檢測疾病相關(guān)蛋白質(zhì)的糖基化改變，為疾病診斷提供新的思路。結(jié)論Endo H作為一種重要的工具酶，在糖生物學(xué)研究中發(fā)揮著關(guān)鍵作用。深入理解Endo H的結(jié)構(gòu)與功能，將有助于揭示蛋白質(zhì)糖基化在生命過程中的作用，為相關(guān)疾病的診斷提供新策略。C5AR與其配體C5a結(jié)合后，可以激發(fā)多種免疫細(xì)胞，促進(jìn)炎癥反應(yīng)和細(xì)胞趨化。

抑肽酶（Aprotinin），又稱為抑蛋白酶肽，是一種競爭性、可逆的絲氨酸蛋白酶抑制劑，可與絲氨酸蛋白酶形成穩(wěn)定復(fù)合物并阻斷酶的活性位點(diǎn)，這種結(jié)合是可逆的，大多數(shù)的抑肽酶-蛋白酶復(fù)合物在極端的pH<3.0的條件下解除結(jié)合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽釋放酶和血纖維蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。從結(jié)構(gòu)上來說，抑肽酶是一種來自牛肺的單體球狀蛋白，由58個氨基酸組成并排列在具有三個交聯(lián)二硫鍵的單個多肽鏈中。重組抑肽酶采用大腸桿菌表達(dá)，在GMP法規(guī)下生產(chǎn)，不含任何動物源成分，無動物源性的病毒污染，氨基酸序列與來源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有與動物源性抑肽酶相同的酶學(xué)性質(zhì)，可替代動物源性抑肽酶用于各種生物技術(shù)過程中，如：重組蛋白生產(chǎn)中抑制絲氨酸蛋白酶的活性；細(xì)胞培養(yǎng)等。泛素化是一種蛋白質(zhì)翻譯后修飾過程，涉及將泛素分子共價結(jié)合到靶蛋白上。這個過程由一系列酶促反應(yīng)組成。Galanin Receptor Ligand M35

由于其在細(xì)胞外基質(zhì)中的存在，透明質(zhì)酸在細(xì)胞黏附、遷移、增殖和分化過程中扮演著關(guān)鍵角色。Recombinant Human CD73/NT5E Protein,His Tag

牛血漿作為肉制品工業(yè)的重要副產(chǎn)品，其中富含的纖維蛋白原具有經(jīng)濟(jì)和醫(yī)學(xué)價值。本文綜述了牛血漿中纖維蛋白原的提取方法、結(jié)構(gòu)特性、生物學(xué)功能以及在醫(yī)學(xué)領(lǐng)域的應(yīng)用前景。引言纖維蛋白原是血漿中的關(guān)鍵凝血因子，對于止血和傷口愈合至關(guān)重要。由于其在醫(yī)學(xué)領(lǐng)域的廣泛應(yīng)用，牛血漿中纖維蛋白原的提取和應(yīng)用受到了科研工作者和醫(yī)學(xué)界的高度關(guān)注。纖維蛋白原的結(jié)構(gòu)特性牛纖維蛋白原由α、β、γ三對多肽鏈組成，分子量約為340 kDa。這些多肽鏈通過二硫鍵連接，形成了纖維蛋白原穩(wěn)定的三維結(jié)構(gòu)。纖維蛋白原含有約4%的碳水化合物，對其生物學(xué)功能至關(guān)重要。提取與純化技術(shù)牛血漿中纖維蛋白原的提取通常采用鹽析法和有機(jī)溶劑沉淀法。鹽析法利用硫酸銨等中性鹽進(jìn)行蛋白質(zhì)的沉淀，而有機(jī)溶劑沉淀法則使用乙醇等有機(jī)溶劑。這些方法簡便、成本低廉，適合大規(guī)模生產(chǎn)。然而，為了獲得高純度的纖維蛋白原，通常需要進(jìn)一步的純化步驟，如離子交換色譜。Recombinant Human CD73/NT5E Protein,His Tag