細(xì)胞外基質(zhì)生理學(xué)功能:對基因表達的影響:細(xì)胞外基質(zhì)中不同的機械特性對細(xì)胞行為和基因表達都有影響。盡管實現(xiàn)這一點的機制尚未完全解釋清楚,但粘附復(fù)合物和肌動蛋白-肌球蛋白細(xì)胞骨架(其收縮力通過跨細(xì)胞結(jié)構(gòu)傳遞)被認(rèn)為在尚未發(fā)現(xiàn)的分子途徑中起著關(guān)鍵作用。對分化的影響:細(xì)胞外基質(zhì)彈性可以指導(dǎo)細(xì)胞分化,即細(xì)胞從一種細(xì)胞類型轉(zhuǎn)變?yōu)榱硪环N細(xì)胞類型的過程。特別是,原始間充質(zhì)干細(xì)胞(MSCs)已被證明能明確譜系并表現(xiàn)出對組織水平彈性極其敏感的表型。將原始間充質(zhì)干細(xì)胞(MSCs)置于模擬大腦分化成神經(jīng)元樣細(xì)胞的柔軟基質(zhì)上,表現(xiàn)出相似的形狀、RNAi圖譜、細(xì)胞骨架標(biāo)記和轉(zhuǎn)錄因子水平。類似地,模擬肌肉的剛度基質(zhì)是肌源性的,而模擬膠原骨的剛性基質(zhì)是成骨性的。膠原蛋白一般占哺乳動物體內(nèi)蛋白總量的25%(質(zhì)量分?jǐn)?shù))。珠海正規(guī)細(xì)胞外基質(zhì)膠
ECM與腎臟纖維化:各種原發(fā)性和/或繼發(fā)性致病原因所導(dǎo)致ECM合成與降解的動態(tài)失衡,促使大量ECM積聚而沉積于腎小球、腎間質(zhì)內(nèi),導(dǎo)致腎臟各級血管堵塞,混亂分隔形成腎臟組織形態(tài)學(xué)改變,較終導(dǎo)致腎單位喪失,腎功能衰竭,進一步發(fā)展成為不可逆轉(zhuǎn)的腎小球硬化,細(xì)胞外基質(zhì)的作用:由于細(xì)胞外基質(zhì)對細(xì)胞的形狀、結(jié)構(gòu)、功能、存活、增殖、分化、遷移等一切生命現(xiàn)象具有很全的影響,因而無論在胚胎發(fā)育的形態(tài)發(fā)生、部位形成過程中,或在維持成體結(jié)構(gòu)與功能完善(包括免疫應(yīng)答及創(chuàng)傷修復(fù)等)的一切生理活動中均具有不可忽視的重要作用。細(xì)胞外基質(zhì)膠進貨價可誘導(dǎo)成骨和礦化,為骨再生提供了一種新的策略。
中文名細(xì)胞外基質(zhì)英文名extracellularmatrixc,ECM主要成分多糖和蛋白物質(zhì)構(gòu)成網(wǎng)架結(jié)構(gòu)特性不屬于任何細(xì)胞1成分2構(gòu)成纖粘連蛋白糖?彈性蛋白3作用4醫(yī)學(xué)5譯名細(xì)胞外基質(zhì)成分編輯細(xì)胞外基質(zhì)的組成可分為三大類:①糖胺聚糖(glycosaminoglycans)、細(xì)胞外基質(zhì)蛋白聚糖(proteoglycan),它們能夠形成水性的膠狀物,在這種膠狀物中包埋有許多其它的基質(zhì)成分;②結(jié)構(gòu)蛋白,如膠原和彈性蛋白它們賦予細(xì)胞外基質(zhì)一定的強度和韌性;③粘著蛋白如纖粘連蛋白和層粘聯(lián)蛋白,它們促使細(xì)胞同基質(zhì)結(jié)合。
細(xì)胞外基質(zhì)與醫(yī)學(xué):惡性部位的發(fā)生、發(fā)展、侵襲和轉(zhuǎn)移常常伴有細(xì)胞外基質(zhì)(extracellularmatrix,ECM)及其細(xì)胞表面受體表達的變化。正常肝細(xì)胞沒有基膜,也不表達層粘連蛋白(laminin,LN)的特異性整合素族受體α6β1;而在肝細(xì)胞(humanhepatocellularcarcinoma,HCC)組織中,LN和α6β1不僅表達水平升高,呈明顯的共分布,而且其高水平表達與肝患者的預(yù)后呈負(fù)相關(guān),提示HCC細(xì)胞可能通過α6β1受體接受來自LN的信號,從而對肝細(xì)胞的侵襲行為起著不可忽視的作用。肝的發(fā)病過程中往往早期就出現(xiàn)門靜脈侵襲、肝內(nèi)轉(zhuǎn)移以及肝外肺臟和骨組織的轉(zhuǎn)移,肝的侵襲、轉(zhuǎn)移和術(shù)后復(fù)發(fā)是影響患者預(yù)后的主要因素?;|(zhì)金屬蛋白酶(matrixmeta-lloproteinases,MMPs)對ECM的降解是部位細(xì)胞侵襲和轉(zhuǎn)移的關(guān)鍵環(huán)節(jié)之一,多種惡性部位都伴有MMPs分泌水平和活性的增高。更促使了腎臟細(xì)胞外基質(zhì)過度積聚。
細(xì)胞外基質(zhì):為了獲得體內(nèi)衍生的仿生基質(zhì),從心臟末端抽取全血,離心后取上層血液與預(yù)提取的EVs混合,進行自凝集。通過壓縮將自凝混合物制備成一定形狀的血源性水凝膠(AH)。通過SEM觀察發(fā)現(xiàn)EVs附著在纖維上,因而說明AH與Evs可成功結(jié)合(圖3A,B)。檢測ALP活性和鈣濃度發(fā)現(xiàn)兩者都隨時間增加,持續(xù)到AH降解完畢,說明含EV的AH具有緩慢、漸進的釋放特性(圖3C,D)。然后建立共培養(yǎng)體系,比較AH、AH+E-EVs、AH+L-EVs、AH+C-EVs(AH與E-EVs、L-EVs復(fù)合)對BMSCs活力、增殖、遷移、成骨分化的影響(圖3E-K),結(jié)果表明AH與E-EVs具有協(xié)同作用,可促進BMSCs的增殖和遷移,并且AH與E-Evs的聯(lián)合應(yīng)用可以促進早期骨形成。不同細(xì)胞具有不同的細(xì)胞外基質(zhì),介導(dǎo)的細(xì)胞骨架組裝的狀況不同。金華細(xì)胞外基質(zhì)膠廠家
細(xì)胞外基質(zhì)調(diào)節(jié)細(xì)胞的動態(tài)行為。此外,它能隔離多種細(xì)胞生長因子。珠海正規(guī)細(xì)胞外基質(zhì)膠
彈性蛋白:生物組織中彈性較大的結(jié)構(gòu)蛋白。較大量存在于韌帶、血管壁和皮膚等彈性組織中,是彈性纖維的主要成分。能拉長到原長度的幾倍,在張力松弛后很快恢復(fù)到原來的大小和形狀。具有高彈性的原因是由于在彈性蛋白形成過程中,賴氨酸殘基間發(fā)生了交聯(lián);并且只有在銅離子存在下交聯(lián)才會發(fā)生,否則彈性蛋白將成為無彈性粘性組織。彈性蛋白有三分之一殘基是甘氨酸,脯氨酸含量較大。因成熟的彈性蛋白包含許多交聯(lián)結(jié)構(gòu),故難溶于水,而其先驅(qū)體彈性蛋白原則溶于水。彈性蛋白中的極性殘基含量極低,因此化學(xué)穩(wěn)定性很好。彈性蛋白分三級結(jié)構(gòu):一級結(jié)構(gòu)存在β轉(zhuǎn)折;二級結(jié)構(gòu)中大量β轉(zhuǎn)折形成元彈性蛋白螺旋;三級結(jié)構(gòu)由3股元彈性蛋白螺旋擰成,叫彈性蛋白纖維。是β轉(zhuǎn)折中的化學(xué)鍵旋轉(zhuǎn)造成螺旋而具有彈性。珠海正規(guī)細(xì)胞外基質(zhì)膠
細(xì)胞外基質(zhì)蛋白聚糖(proteoglycan):蛋白聚糖是氨基聚糖(除透明質(zhì)酸外)與中心蛋白質(zhì)(coreprotein)的共價結(jié)合物。中心蛋白質(zhì)的絲氨酸殘基(常有Ser-Gly-X-Gly序列)可在高爾基復(fù)合體中裝配上氨基聚糖(GAG)鏈。其糖基化過程為通過逐個轉(zhuǎn)移糖基首先合成由四糖組成的連接橋(Xyl-Gal-Gal-GlcUA),然后再延長糖鏈,并對所合成的重復(fù)二糖單位進行硫酸化及差向異構(gòu)化修飾。一個中心蛋白質(zhì)分子上可以連接1至100個以上GAG鏈。與一個中心蛋白質(zhì)分子相連的GAG鏈可以是同種或不同種的。膠原蛋白屬于不溶性纖維形蛋白質(zhì),是細(xì)胞外基質(zhì)的主要成分,遍布于各部位和組織。太原正規(guī)細(xì)...